Kilka słów o amyloidozie

Amyloidoza jest ogólnym określeniem odnoszącym się do tworzenia pozakomórkowych złogów, mających szereg wspólnych podobieństw, do których należy ich barwliwość.

Amyloidoza inaczej skrobiawica nazwę swoją zawdzięcza barwliwości złogów płynem Lugola na granatowo, co  nasuwa analogię ze  skrobią.

Złogi wskazują podobieństwo w obrazie mikroskopu polaryzacyjnego (dwułomne) jak i elektronowego.

W rutynowym barwieniu hematoksyliną i eozyną przedstawiają się jako szklisty lekko kwasochłonny materiał powiększający z biegiem czasu przestrzenie międzykomórkowe doprowadzając otaczające komórki do zaniku. Amyloid może przypominać inne złogi (np. włóknik). Dlatego przy podejrzeniu o rozpoznaniu decydują inne techniki barwienia (Czerwień Kongo, Saturna  czy Syriusza), techniki mikroskopowe czy reakcje immunohistochemiczne. Z punktu widzenia chemicznego złogi nie są jednorodne, wykazują bowiem szereg różnorakich form, podobnie jak towarzyszą różnym schorzeniom.

W obrazie mikroskopu elektronowego (nie korelującym z klasyfikacjami) mają wygląd włókienek średnicy do ok. 10 nm. W niektórych formach widuje się pentagonalne struktury, określane jako składnik P (AP). AP powstaje z z białka krążącego w surowicy określanego jako SAP. W złogach mogą się pojawić gikozoaminoglikany, a w wielu proteoglikan siarczanu heparyny.

W znacznej większości (nawet 95 %) amyloid jest zbudowany z materiału włókienkowego. W pozostałych 5 % zawiera składnik P.  Wśród 20 różnych form zbadanego amyloidu najczęstszymi są: 1. AL (amyloid light chain – produkowany przez stymulowane plazmocyty), 2. AA (amyloid -associated  – produkowany w wątrobie przez białko non-Ig) i 3. Abeta amyloid wytwarzany z białka prekursorowego beta i spotykanego w mózgowiu w chorobie Alzheimera.

 W złogach amyloidu stwierdzano szereg i innych białek:

1. Transthyretyna (TTR) białko występujące normalnie w surowicy krwi. Ono lub jego fragmenty napotkano w rodzinnych skrobiawiczych polineuropatiach. Stwierdzano także w sercu starczym (senile systemic amyloidosis).
2. Beta 2 mikroglobulina (w amyloidozie Abeta 2 m) spotykana w przebiegu przewlekłych dializ.
3. Choroba prionów . Złogi spotykano w mózgowiu i są one przykładem amyoidozy odizolowanej.

Jak wynika z powyższego pojęcie amyloidozy należy traktować jako wyraz wielu różnych (nawet ze sobą niepowiązanych) patologii.

Z klinicznego punktu widzenia wyróżniamy:

1. Amyloidozę pierwotną, gdy proces pojawia się da novo ,nawet bez innych patlogicznych stanów chorobowych, aczkolwiek ten ty amyloidozy towarzsz nowotworom B -komórkowym i plazmatycznokomórkowym (np szpiczak ).
2. Amyloidozę wtórną towarzyszącą przewlekłym chorobom zapalnym zarówno z tłem immunologicznym jak i bez niego. Ta forma amyloidozy pojawia się reumatoidolnym zapaleniu stawów i innych chorobach reumatoidalnych. Towarzyszy przewlekłym chorobom zapalnym takim jak osteomyelitis, gruzlica czy przewlekłe zapalenia ropne. Może towarzyszyć niektórym nowotworom (choroba Hodgkina, rak jasnokomórkowy nerek).

3.Amyloidoza w przebiegu śródziemnomorskiej gorączki rodzinnej rozwija sie w konsekwencji nawracających zapaleń takich jak zapalenia błon surowiczych ( nie wyłaczając zapalenia otrzewnej). Jest chorobą uwarunkowaną rodzinnie.

4. Amyloidoza odosobniona. Pojawia się w pojedynczych izolowanych narządach.
5. Amyloidza w przebiegu choroby Alzheimera ogranicza się do mózgowia i jego naczyń. Podobny obraz może towarzyszyć zespołowi Downa (powyżej 35 roku życia).
6. Amyloidoza w przebiegu cukrzycy typu II rozwija się w wyspach Langerhansa. Złogi powstają z polipeptydu ameliny  będącej wariantem kalcytoniny.
7. Amyloidoza starcza serca jest A. odosobnioną, rozwijającą się po 70 roku życia, a przebiegającą bezobjawowo.

 Inna klasyfikacja amyloidozy oparta jest na podstawie typu białek występujących w złogach:

1. AL (amyloidoza L) złożona jest z łańcuchów lekkich. Forma spotykana jest w A. pierwotnej i chłoniakach z komórek B.
2. AA wywodzi się z białka ostrej fazy. Spotykana jest w przewlekłych chorobach zapalnych, nowotworach i chorobach dziedzicznych. Sekwencja AA bywa uzupełniana białkami naturalnie występującymi w surowicy, nazywanymi SAA (serum amyloid A).

Obecność dodatkowych białek amyloidu pozwala przewidywać dalsze, nie zawsze pozytywne losy pacjenta. Dlatego poszerzona idea na temat wielu przyczyn amyloidozy może sugerować postępowanie zachowawcze.